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Evolución Molecular. Introducción (I). Proteínas. Las piezas del reloj

4 mayo, 2010

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Cuando se habla de evolución, los aficionados a la ciencia imaginamos árboles filogenéticos, o visualizamos la imagen de Charles Darwin, o recordamos al precioso Archaeopteryx. Sin ir más lejos, los abundantes fósiles transicionales son reclamo habitual en prestigiosas publicaciones como Science o Nature, son noticia en la prensa tradicional y prácticamente, son protagonista de la imagen social de la evolución. En el caso contrario, si hablamos de Evolución Molecular, lo más normal es que alguien diga… ¿Ein?

La evolución es mucho más que fósiles y Darwin. En el lado opuesto al clamor popular, en un olvidado rincón de la “cultura social”, más abandonada que la Biblioteca Municipal, tenemos a la Evolución Molecular. Hablamos de la evolución de los genes y de las proteínas, de las rutas bioquímicas y de la base misma sobre la que se levanta la evolución de los seres vivos. Porque a través de las generaciones no solo cambian las poblaciones, ni los rasgos de los individuos que las componen; sino también los genes y sus productos, las proteínas. Esta diversidad y facilidad para generar nuevas formas es la misma base del potencial evolutivo de todos los organismos vivos.

Por ello en esta nueva serie, “Evolución Molecular“, no nos centraremos tanto en los organismos, sino en sus genes y proteínas. Veremos cómo pueden cambiar en el tiempo y como pueden transformarse adquiriendo nuevas funciones. Veremos el papel  que juegan los eventos de azar seguidos de la posterior selección. Y también las importantes aplicaciones que pueden derivar del estudio de la evolución para nuestra vida cotidiana.

Para bien o para mal, en esta serie va a ser un requisito indispensable tener unos conocimientos básicos de bioquímica, al menos para poder disfrutarla con cierta profundidad. Por ello daremos un ligero rodeo antes de comenzar, en estas entradas introductorias conoceremos a nuestros protagonistas, las proteínas y los genes. Y como buenos amantes que son, conoceremos la profunda relación que existe entre ambos.

Pero hoy empezamos con algo sencillo y con una de las preguntas más importantes que debemos hacernos nada más comenzar… ¿qué es una proteína? ¿y por qué son tan importantes?.

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Ahora sí: Proteínas.

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El Diseño Inteligente es desde luego una “modernísima ciencia” (ojo, comillazas). Sus defensores suelen decir que mientras el “darwinismo” está obsoleto y anticuado (al fin y al cabo la ciencia ha avanzado mucho en un siglo y medio), por el contrario, sus propios argumentos son modernísimos y súper-actualizados al día de hoy. ¿O quizás no?

Al inspeccionar un reloj, percibimos que sus diversos componentes se juntaron y encajaron con un propósito. La inferencia que hacemos es automática: que el reloj necesariamente tuvo un fabricante. Asimismo, el universo necesariamente tuvo un diseñador. Ese diseñador necesariamente fue una persona. Esa persona fue Dios.

William Paley, Teología natural, 1802.

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Al márgen de lo moderno que es su argumento estrella, escrito “científicamente” tan solo algo más de medio siglo antes que la obra maestra de Charles Darwin (y unos cuantos milenios antes en forma más poética), lo que sí podemos admitir es que del argumento del reloj se ha abusado hasta la decandencia. Y siguen abusando de él.

Pues bueno, si los creacionistas y su moderna versión, los promotores del Diseño Inteligente, se empecinan en usar tal argumento, entonces yo haré lo mismo. Lo cuál tendrá sus consecuencias, si alguien quiere considerar a los seres vivos como relojes, a lo largo de esta serie tendrá que admitir que son relojes muy especiales, y muy, muy diferentes a cualquier trasto que pudiéramos encontrar en la playa. Tan diferentes, que la propia necesidad de diseñador puede ponerse objetivamente en entredicho. Si las células son relojes, las proteínas son sus engranajes y correas.

Gracias a la inacabable acción de las proteínas, una acción coordinada, en equipo y secuencial en el tiempo, las células son entidades vivas y activas. Las proteínas desempeñan una enorme multitud de funciones, todas ellas fundamentales para la vida: (i) soporte y estructura que mantiene la consistencia de células y tejidos; (ii) movimiento a nivel celular y tisular (tejidos); (iii) acción hormonal; (iv) canales y/o vehículos de transporte de diversas sustancias; (v) actividades de regulación del organismo; (vi) defensa activa y pasiva del organismo… y un largo etcétera.

Tipos de proteínas y funciones. Crédito: Institute for Biocomputation and Physics of Complex Systems

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¿Pero qué son realmente las proteínas? A esa pregunta ya le dimos respuesta, al menos parcialmente, en esta entrada, dedicada a un fascinante capítulo de los estudios llevados a cabo sobre el origen de la vida. Aquí, aunque tal vez repitamos términos y descripciones, intentaremos profundizar un poco más.

En primer lugar, podemos imaginar a las proteínas como una cadena formada por numerosos eslabones, por miles de ellos. Pero aquí los eslabones no son anillas de metal, sino una serie de moléculas llamadas aminoácidos. Y para su importancia y versatilidad, no son moléculas tan complicadas.

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Gracias al trabajo de los químicos conocemos la estructura, la “anatomía”, de toda molécula conocida. Se sabe qué elementos químicos la componen, qué número de átomos de cada elemento podemos encontrar así como la posición espacial de cada uno de los átomos de esa molécula.

Sin embargo, ya que salvo casos excepcionales (como este) nosotros los seres humanos no podemos “ver” las moléculas a escala atómica, para poder describirlas, lo que solemos hacer es representarlas. De forma general, el átomo es caracterizado sobre papel como un simple círculo, una letra, o un círculo con una letra. Y las uniones entre los átomos (que en este caso son electrones compartidos, ya que hablamos de enlaces covalentes), mediante palos o barras. Por ejemplo:
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Así los aminoácidos, los eslabones de esas cadenas que llamamos proteínas, son moléculas tan versátiles como fáciles de representar. Un aminoácido cualquiera está formado por un átomo de carbono central, al cual se le unen directamente:

  • Un átomo de hidrógeno. Ese elemento tan ligero y abundante en el océano estelar.
  • Un grupo amino (H2N-). Donde tenemos un átomo de nitrógeno unido a dos átomos de hidrógeno.
  • Un grupo carboxilo (-COOH). Donde otro átomo de carbono está unido por un enlace doble a un átomo de oxígeno y por un enlace sencillo a un grupo hidróxilo (-OH, unión a su vez de un átomo de hidrógeno con un átomo de oxígeno).
  • Un grupo R o cadena lateral. Elemento fundamental del que hablaremos a continuación. Solo decir por ahora, que todo aminoácido porta una única y exclusiva cadena lateral.

Estructura básica del aminoácido. Crédito: Argenbio.org

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El grupo R o cadena lateral es una estructura compleja que le otorga al aminoácido sus propiedades. Por ejemplo, si el grupo R es de naturaleza hidrofílica (es decir, si tiene “afinidad por las moléculas de agua“), el aminoácido que lo porta también será de naturaleza hidrofílica. Por el contrario, si el grupo R es hidrofóbico (si tiene “repulsión por las moléculas de agua“), el aminoácido que lo lleve también.

De modo que es el grupo R quien le otorga al aminoácido sus propiedades y un nombre. Respecto a esto último, solo mentar que cualquier aminoácido puede ser nombrado de tres formas distintas: con su nombre completo (ie. Lisina); por tres letras, habitualmente las primeras de su nombre completo en inglés (ie. Lys) o mediante una sola letra (ie. K).

¿Hay muchos tipos de aminoácidos? Sí. Los hay. Pero en los seres vivos, por lo general, encontramos 20 aminoácidos diferentes formando parte de las proteínas. Para quien tenga curiosidad, a continuación presentamos estos importantes 20 aminoácidos (con la cadena lateral resaltada en tono rosado). No es obligatorio aprendérselos de memoria ;oD :

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Pero una cadena no solo es un conjunto de eslabones. Es fundamental que los eslabones estén unidos entre sí, engarzados unos con otros. En las proteínas los eslabones, los aminoácidos, se unen unos con otros en una unión conocida como enlace peptídico. Tal enlace es fruto de la unión del grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo del siguiente aminoácido, con la liberación de una molécula de agua en el proceso. Tal y como se representa a continuación:

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Por si acaso quedan dudas, la formación del enlace peptídico (en inglés su nombre es Bond, peptide bond) se disfruta mucho más en la siguiente animación (sacada de la Universidad del País Vasco, pulsar sobre ella para ir a la página):

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La resultante de la unión de dos aminoácidos se llama dipéptido. Con tres aminoácidos, tenemos un tripéptido. Con cuatro un tetrapéptido. Pero los biólogos nos cansamos pronto, así que a partir de diez aminoácidos hablamos de polipéptidos y nos quedamos tan anchos. Aunque no pasa nada si también los llamamos simplemente péptidos o cadenas polipeptídicas. Y cuando tenemos más de 100 aminoácidos formando la cadena, podemos hablar de proteínas.

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Alfabeto de organización.

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Hasta ahora hemos descrito a las proteínas como cadenas largas, muy largas, de aminoácidos. Sin embargo… ¡la mayoría de las proteínas no tienen pinta de cadena! De hecho, este tipo de proteína es más bien raro.

Los grupos R de los aminoácidos suelen ser demasiado grandes como para que la cadena de aminoácidos adopte una estructura lineal. Para conseguir estabilidad, las cadenas de aminoácidos han de doblarse adquiriendo nuevas formas y un nuevo nivel de organización. Este nuevo nivel recibe el nombre de estructura secundaria, del que hay dos formas básicas.

Una de ellas es la hélice alfa. Tiene el aspecto de una “escalera de caracol”, con el grupo R formando “escalones” que son proyectados hacia el exterior. Su estabilidad se debe a un tipo de enlaces llamados puentes de hidrógeno, que en este caso se deben a la irresistible atracción que “siente” el grupo -NH- del enlace peptídico por el grupo -CO- presente en el enlace peptídico del aminoácido que se encuentra en la siguiente vuelta de la escalera.

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Respecto a la hélice alfa, solo añadir que se trata de una estructura que se ve facilitada si en la cadena contamos con series de ciertos aminoácidos, como los que se describen en la siguiente tabla.

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La otra posibilidad es la hoja plegada o hélice beta. En ella los aminoácidos de la cadena polipeptídica se arreglan en zig-zag con las cadenas laterales dispuestas hacia arriba o hacia abajo alternativamente. Luego varias cadenas polipeptídicas (o la misma cadena polipeptídica, pero con giros de 180º) dispuestas de este modo pueden asociarse entre sí uniéndose lateralmente mediante puentes de hidrógeno.

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El tercer y cuarto nivel de organización.

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En el apartado anterior solo hemos descrito un nivel de organización que, respecto a nuestros verdaderos intereses, solo representa un nivel de transición hacia el verdadero aspecto de las proteínas.

Porque la estructura secundaria puede alterarse más todavía. Recordemos que sin ir más lejos, teníamos como mínimo 20 tipos de aminoácidos en juego, cada uno con sus propiedades y características. Y recordad también, que habíamos descritos algunos de ellos: hidrofílicos (afines a las moléculas de agua) e hidrofóbicos (son repelidos por las moléculas de agua); con lo cual, mientras que ciertos aminoácidos huyen del agua otros ansían contactar con ella. Esto da lugar a la contorsión de la cadena sobre sí misma, obligándose a adoptar un aspecto globoso, con los aminoácidos afines al agua en el exterior y con los aminoácidos repelidos por el agua protegidos en su interior.

Otras propiedades de los aminoácidos (aparte de ser hidrofóbicos o hidrofílicos) permiten estabilizar la estructura. Bien porque se repelen o porque se atraen mutuamente. Incluso algunos de ellos llegan a fusionarse entre sí (como es el caso de la cistina, un nuevo aminoácido fruto de la fusión de dos aminoácidos cisteína mediante un enlace conocido como unión disulfuro). Otros aminoácidos, como la prolina, forman codos que doblan por completo la cadena.

Estructura terciaria de la proteínas

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En definitiva, tenemos una cadena de aminoácidos que al contorsionarse sobre sí misma, debido a la interacción de los aminoácidos entre sí y con el agua circundante, da lugar a una estructura de aspecto vagamente globular (con forma de globo), llamada estructura terciaria. En realidad, tal estructura terciaria no es otra cosa que la forma más estable que puede adquirir esa cadena de aminoácidos en esas condiciones fisico-químicas concretas y no otras.

La estructura terciaria es muy importante. Su organización tridimensional, con sus proyecciones y codos, con sus espacios y huecos, es la que determina la función que va a tener esa proteína en el organismo, su estructura determina su función. Si la organización tridimensional de la cadena fuera distinta, la proteína quizás realizaría su función con menor o mayor eficacia, o realizaría otra función distinta o no realizaría ninguna función.

Estructura terciaria de una proteína. Azul: hélice alfa. Verde: hoja plegada beta

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Sin embargo, este no es el último nivel de organización que las proteínas pueden alcanzar. Es muy habitual que varias cadenas polipeptídicas diferentes se asocien entre sí originando una estructura aún más compleja. La llamada estructura cuaternaria de las proteínas, no es otra cosa que una construcción tridimensional fruto de la asociación de varias cadenas de aminoácidos.

Un ejemplo típico de este tipo de organización es la hemoglobina, nuestra proteína por excelencia encargada del transporte de oxígeno, la que le otorga ese bermejo color a la sangre. Es una proteína formada por la unión de dos cadenas de aminoácidos llamadas alfa (cadena α) y dos cadenas de aminoácidos llamadas beta (cadena β) «nota: aquí los nombres alfa y beta no tienen nada que ver con hélice alfa u hoja beta».

En estas proteínas formadas por varias cadenas, cada cadena recibe el nombre de subunidad.

La hemoglobina sanguínea

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En ocasiones la organización de una proteína llega a ser asombrosamente compleja. Por ejemplo, no hay más que ver la F1F0 ATP-sintasa, una proteína encargada de la síntesis de ATP, una molécula de la que solo diremos por ahora que es la responsable del intercambio de energía directo y a corta distancia en la célula. La F1F0 ATP-sintasa es un monstruo molecular, una titánica proteína formado por más de 20 subunidades, organizadas en una construcción sumamente compleja. ¿Cuáles son sus orígenes? Bueno, llegado el momento, en esta serie intentaremos explorarlos.

Complejo F1F0 ATP-sintasa de la bacteria Escherichia coli

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A lo largo de esta entrada nos hemos adentrado en la naturaleza molecular de las proteínas. Hemos explorado su composición, su organización espacial y la importancia de esta. Puede que a priori parezca que esta entrada es una mera curiosidad, sin embargo, será fundamental para entender la interacción genes – proteínas y el papel de las mutaciones.

Sin embargo, por el momento debemos adentrarnos un poco más en el mundo proteico, debemos resolver un par de cuestiones de fundamental importancia: ¿Cómo funciona una proteína? ¿Cómo les afecta el calor, la acidez o la salinidad?. Ello lo veremos en la próxima entrada, “Evolución molecular. Introducción (II). Proteínas. Engranajes funcionando“. Y para terminar, un breve vídeo resumen de toda esta entrada.

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Para ampliar:

  • Nelson, D. L. et al. Lehninger. Principios De Bioquímica. Omega, 2006, 1232 páginas.

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Entradas relacionadas:


  1. 4 mayo, 2010 a las 8:12

    Muy interesante artìculo Cnuidus, y muy buena idea la de explicar la estructura de la vida a partir de sus ladrillos. Hoy en día no se pueden entender los mecanimos evolutivos sin conocer cuáles son las dianas de esos mecanismos. Y para ello hay que descender a nivel subcelular y conocer la bioquímica de la vida. F.S.Collins tras acabar la secuenciación del genoma humano dijo que en estos momentos podíamos prescindir de los fósiles, ya que con la secuencia de los genomas de los organismos secuenciados tenemos evidencias más que de sobra para afirmar que la evolución es un hecho.
    Esta nueva sección promete 😉

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  2. sabbor
    4 mayo, 2010 a las 12:57

    Mmm llegar a la raiz de la vida.. Me gusta esta seccion, la seguire atentamente 🙂
    saludos.

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  3. 4 mayo, 2010 a las 20:18

    Graxias! 😀
    Oye, si alguna parte o sección del artículo es difícil de entender, es liosa o complicada de digerir, decidmelo, se intentará corregir. Lo mismo con las dudas. La base de esta introducción no es otra que dejar unos principios claros y fáciles de asimilar que permitan abarcar con lo que viene después. Si no se consigue esto, esta introducción es tontería.

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  4. 4 mayo, 2010 a las 23:09

    Se entiende perfectamente, Cnidus, incluso para un negado de la química como yo. Qué bien te los curras. 🙂

    Aunque nos hemos quedado con ganas de ver algo de la segunda parte, que me da que va a ser la leche. 😎

    Saludos.

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  5. Darío
    4 julio, 2010 a las 17:13

    Cnidus:

    No sé en que momento se me pasó esto, pero con éste artículo y su segunda parte estoy fascinado.

    Te felicito por tu capacidad de explicación, quién no quiera aprender y desee seguir alucinando con sus tarugadas creacionistas-diseño-intelegentistas no merece consideraciones de algún tipo.

    Saludos, y felicidades nuevamente.

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  6. Ontureño
    5 julio, 2010 a las 23:14

    Buenas, soy Físico y por tanto un negado total para la Química, sin embargo está perfectamente explicado. Yo sabía que las proteínas estaban formadas por aminoácidos… pero vamos, era una idea vaga que tenía. Ahora está muy claro. El enfoque de abajo a arriba, paso por paso, es una gran acierto.

    Gracias por el curro. Ahora mismo voy a leer la segunda parte, y espero leer las siguientes entradas.

    Enhorabuena por el blog.

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  7. 27 febrero, 2013 a las 5:05

    Excelente Cnidus!!! lo comparto si no te molesta!!

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  8. 27 febrero, 2013 a las 5:06

    Reblogged this on Desde Mendel hasta las moléculas and commented:

    Algo que aprender sobre las proteínas, excelente articulo de Cnidus

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