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La belleza de la bestia (el virus VIH)

12 octubre, 2011 56 comentarios

Arquitectura de la cápside del VIH maduro. (a) Modelo de la cápside, (b) estructura del hexámero formado por los dominios CA de la proteína Gag y (c) ampliación de la zona recuadrada en (a), para mostrar la geometría hexamérica. Tomado de Yeager, 2011

En el mundo de los virus abundan estructuras de una belleza y armonía difíciles de igualar en la naturaleza. Algunas de las cápsides que protegen a los virus y envuelven el material genético, presentan una morfología que se asemeja a la forma cristalina de algunos minerales que llamamos piedras preciosas. Esas cápsides están formadas por proteínas denominadas capsómeros, las cuales se asocian y se ensamblan siguiendo una estructura particular para cada grupo de virus.

El virus VIH es un retrovirus con una cápside cónica que ya describí en el artículo que titulé Viajando al corazón del VIH. El conocimiento de las proteínas internas del virus, así como el mecanismo de ensamblaje de las mismas durante el proceso infectivo, es importante ya que puede permitir el desarrollo de drogas que bloqueen ese paso fundamental en el ciclo vital del VIH.

El VIH posee una envuelta, la cápside proteica aparece rodeada de una membrana, pertenece a esa clase de virus que al salir de la célula toma una parte de la membrana plasmática de la célula huésped a la que añade proteínas del propio virus. En este caso la envuelta queda rodeada por unas 10 unidades de proteína Env víricas (figura 1).
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Las curvas de Peano y el empaquetamiento del ADN

8 abril, 2010 4 comentarios

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Una de las grandes preguntas con las que se enfrenta la citología es intentar conocer cómo una molécula de ADN, que en su total extensión puede llegar hasta los dos metros, puede empaquetarse en las pequeñas dimensiones del núcleo de una célula eucariota, de solamente unas micras. Y no sólo eso, sino que esa molécula ha de seguir siendo perfectamente funcional permitiendo procesos como la transcripción, la replicación o la reparación de la molécula, lo que implica que forzosamente ha de estar plegada de tal forma que deje espacio para la interacción con las proteínas que controlan esos procesos. Los equipos de investigación de los doctores Eric S. Lander, del Broad Institute perteneciente a la Universidad de Harvard y al MIT, y del doctor Job Dekker de la Universidad de Massachussets parecen haber dado con la clave tal y como presentan en un artículo recientemente publicado en la revista Science.
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